Denaturacija je proces gubitka trodimenzionalne konformacije koju posjeduju proteinske molekule. Takva pojava može biti privremena ili trajna. U bilo kojoj situaciji, slijed aminokiselinskih ostataka u struktura proteina spasio.
Denaturacija proteina povezana je s promjenom temperature. U slučaju razbijanja značajnog broja veza koje stabiliziraju prostornu strukturu molekule proteina, koja je jedinstvena, molekula će u potpunosti (ili u djelomičnom obliku) imati oblik slučajnog, slučajnog svitka.
Reverzibilna denaturacija uključuje parcijalne promjene koje ne dovode do potpune promjene u primarnoj aminokiselinskoj sekvenci. U slučaju potpunog uništenja nemoguće je obnoviti strukturu proteina.
Kada se biopolimer zagrije na 60-80 stupnjeva Celzija ili se izloži drugim reagensima koji mogu uništiti nekovalentne (vodik, disulfid) veze u proteinima, dolazi do denaturacije.
Ovaj fenomen se promatra na sučelju dviju faza. U alkalnoj ili kiseloj sredini, kao i pod utjecajem organskih polarnih otapala (fenola, alkohola), struktura proteina se uništava.
U nekim slučajevima, oni koriste za denaturaciju ureu ili gvanidin klorid, koji su sposobni formirati vodikove veze s karbonilnim ili amino skupinama peptidnih vrsta, kao is dijelom aminokiselinskog radikala.
Istodobno zamjenjuju intramolekularne vodikove veze koje postoje u molekuli proteina, što dovodi do promjene u sekundarnoj i tercijarnoj strukturi biopolimera. Denaturacija proteina ovisi o prisutnosti disulfidnih veza u molekuli.
Na primjer, disulfidni mostovi su prisutni u inhibitoru tripsina (protein pankreasa). Kada se obnove, denaturacija se provodi bez upotrebe drugih denaturirajućih komponenti. Kada se protein naknadno stavi pod oksidacijskim uvjetima, SH-skupine cisteina su oksidirane.
Kao rezultat kemijske interakcije, početna konformacija je obnovljena. Prisustvo jedne disulfidne veze doprinosi značajnom povećanju stabilnosti cjelokupne prostorne strukture.
Denaturacija je proces koji dovodi do smanjenja topljivosti molekule proteina. Kao rezultat formiranja sedimenta "uvijen" protein. Pri visokoj koncentraciji u otopini biopolimera uočena je potpuna "zgrušavanja" mase otopine.
Primjer takvog fenomena bi bile transformacije uočene pri kuhanju kokošjeg jaja. Denaturacija DNA uključuje potpuni gubitak biološke aktivnosti proteina. Ta svojstva pridonijela su uporabi otopine kao antiseptika. karbolna kiselina.
Velika vjerojatnost uništenja strukture proteinskih molekula stvara veliki broj poteškoća u njihovoj izolaciji, proučavanju, praktičnoj upotrebi u industrijske i medicinske svrhe.
Ako je denaturacija proces razbijanja biopolimera, onda je renaturacija suprotna. Oporavak prirodne konformacije proteinske molekule moguć je u slučaju sporog hlađenja proteina uništenog tijekom zagrijavanja.
Sličan fenomen potvrđuje strukturu primarne strukture molekula proteina. Formiranje nativne konformacije spontani je proces koji uključuje upotrebu minimalne količine energije.
Prostorna struktura biopolimera koristi kodiranje položaja aminokiselinske sekvence u polipeptidu. To komplicira postupak renaturacije molekula proteina.
Proteinske molekule s istom ili sličnom konformacijom mogu imati značajne razlike u primarnoj strukturi. U isto vrijeme, različite aminokiseline su slične u kemijsko-fizičkim svojstvima bočnih lanaca. U procesu denaturacije, molekula se razvija, gubi sposobnost ispunjavanja svoje biološke svrhe.
Kada dođe do ultraljubičastog ili infracrvenog zračenja kinetička energija biopolimera, što rezultira vibracijom njegovih atoma. To uzrokuje potpuno uništenje vodikovih veza, izaziva koagulaciju proteinske molekule.