Što je denaturacija proteina

Denaturacija proteina je proces koji je povezan s kršenjem sekundarnih, tercijarnih, kvartarnih struktura molekule pod utjecajem različitih čimbenika.

Značajke procesa

To je popraćeno razvojem polipeptidne veze, koja je u otopini izvorno predstavljena kao neuredna zavojnica.

Proces denaturacije proteina popraćen je gubitkom hidratacijske ljuske, taloženjem proteina u sediment, gubitkom prirodnih svojstava.

Među glavnim čimbenicima koji provociraju proces denaturacije odabiremo fizičke parametre: tlak, temperaturu, mehaničko djelovanje, ionizirajuće i ultrazvučno zračenje.

Denaturacija proteina odvija se pod utjecajem organskih otapala, mineralnih kiselina, lužina, soli teških metala, alkaloida.

vrste

U biologiji postoje dvije mogućnosti denaturacije:

• Reverzibilna denaturacija proteina (renaturacija) uključuje proces u kojem je denaturirani protein vraćen u svoju izvornu strukturu nakon eliminacije svih denaturirajućih tvari. U tom slučaju, biološka aktivnost se u potpunosti vraća.
• Nepovratna denaturacija podrazumijeva potpuno uništenje molekule, čak i nakon uklanjanja denaturirajućih reagensa iz otopine, fiziološka aktivnost se ne vraća.

Značajke denaturiranih proteina

Nakon što je došlo do denaturacije proteina, dobiva se određena svojstva:

1. U usporedbi s prirodnom molekulom proteina, broj funkcionalnih ili reaktivnih skupina u molekuli se povećava.
2. Smanjuju se topljivost i proces taloženja proteina, što je olakšano gubitkom vodenog sloja. Razvija se struktura, pojavljuju se hidrofobni radikali, promatra se neutralizacija naboja polarnih fragmenata.
3. Konfiguracija molekula proteina se mijenja.
4. Gubitak biološke aktivnosti, uzrok tome će biti kršenje nativne strukture.

efekti

Nakon denaturacije, dolazi do prijelaza nativne kompaktne strukture u labavo rastvoreni oblik, čime se pojednostavljuje prodiranje enzima potrebnih za uništenje peptidnih veza.

Konformacija proteinskih molekula određena je pojavom dovoljnog broja veza između različitih dijelova određenog polipeptidnog lanca.

Proteini koji se sastoje od dovoljnog broja atoma koji su u kontinuiranom kaotičnom pokretu doprinose određenim pomicanjima dijelova polipeptidnog lanca, što uzrokuje kršenje ukupne strukture proteina, smanjenje njegovih fizioloških funkcija.

Proteini imaju konformacijsku labilnost, odnosno predispoziciju za manje promjene u konformaciji, koja je posljedica loma nekih i stvaranja drugih veza.

Denaturacija proteina dovodi do promjena u njegovim kemijskim svojstvima, sposobnosti interakcije s drugim tvarima. Došlo je do promjene u prostornoj strukturi i mjestu koje je u izravnom kontaktu s drugom molekulom, kao i cjelokupnom konformacijom u cjelini. Promatrane konformacijske promjene važne su za funkcioniranje proteina u živoj stanici.

Mehanizam uništenja

Proces denaturacije proteina uključuje uništavanje kemijskih veza (vodik, disulfid, elektrostatika) koje stabiliziraju najviše razine organizacije molekula proteina. Kao rezultat toga, prostorne promjene struktura proteina. U mnogim situacijama nema uništenja njegove primarne strukture. To omogućuje, nakon odmotavanja polipeptidnog lanca, spontano uvijanje proteina, stvarajući "slučajni splet". U takvoj situaciji postoji prijelaz u poremećeno stanje, koje ima značajne razlike u odnosu na prirodnu konformaciju.

zaključak

Temperatura denaturacije proteina prelazi 56 stupnjeva Celzija. Tipični znakovi ireverzibilne denaturacije proteinskih molekula su smanjenje topljivosti i hidrofilnosti molekula, povećanje optičke aktivnosti, smanjenje trajnosti proteinskih otopina, povećanje viskoznosti.

Denaturacija uzrokuje agregaciju čestica, može se taložiti. Ako sredstvo za denaturiranje djeluje na protein u kratkom vremenskom razdoblju, vjerojatnost obnove izvorne strukture proteina je visoka. Ovi procesi su u širokoj upotrebi u preradi hrane, konzerviranju, izradi cipela, odjeće, sušenju voća i povrća. Denaturacija se koristi u veterinarskoj medicini, medicini, klinici, farmaciji, pri provođenju biokemijskih istraživanja vezanih uz taloženje proteina u biološkom materijalu. Nadalje, identifikacija se provodi u ispitnoj otopini ne-proteinskih i niskomolekularnih primjeraka, zbog čega je moguće utvrditi kvantitativni sadržaj tvari. Trenutno traži načine zaštite proteinskih molekula od uništenja.