Protein: monomer, struktura i funkcija

Proteini su organski spojevi visoke molekularne težine. Sastoji se od aminokiselinskih ostataka. Oni također uključuju i druge tvari: sumpor, kisik, dušik, vodik i ugljik. Neki proteini mogu tvoriti komplekse s molekulama, ako sadrže cink, bakar, željezo i fosfor. Proteini imaju visoku molekularnu težinu, pa se nazivaju makromolekulama. Na primjer, u albuminu jaja - 36 tisuća, au hemoglobinu (krvni protein) - 152 tisuće, a miozin ima molekularnu težinu 500 tisuća. Usporedite: molekularna težina benzena je 78, a octena kiselina 60.

struktura

Vrlo često, osobito među školarcima, može se naići na tvrdnju da su proteinski monomeri nukleotidi. Ovo je zabluda. Proteini, ili proteini, najrašireniji i brojniji organski spojevi, su polimeri koji su raznoliki i neophodni za funkcioniranje tijela. Od 50 do 80% suhe mase stanice pada na protein. Monomeri, odnosno njihov broj i slijed, razlikuju proteine ​​jedan od drugog.

Proteini su neperiodični polimeri, za njihovo funkcioniranje važna je prisutnost nekoliko tvari. U općoj formuli moraju biti prisutne karboksilna skupina (-COOH), amino skupina (-NH2) i radikal, ili R-skupina (to je preostali dio molekule), karboksilna i amino skupina. Od čega se sastoji protein? Njegovi monomeri su aminokiseline, i iako stanice i tkiva sadrže više od stotinu sedamdeset vrsta aminokiselina, biolozi uključuju samo dvadesetak vrsta kao monomere.

Postoji klasifikacija aminokiselina prema kojoj su podijeljene u dvije skupine, ovisno o tome mogu li ih sintetizirati životinje i ljudi. Organizam može samostalno proizvesti zamjenjive aminokiseline, ali se može dobiti nezamjenjiv samo izvana - s hranom, ali biljke ih sve mogu sintetizirati.

klasifikacija

Sami proteini su klasificirani prema njihovom sastavu aminokiselina. Oni mogu biti potpuni ako sadrže kompletan skup aminokiselina i neispravan, ako nedostaju jedna ili više aminokiselina. Ako se protein sastoji samo od amino kiselina, to se naziva jednostavnim. U slučaju kada je prisutna protetska skupina, koja se također naziva i ne-amino kiselinska komponenta, nazivaju se kompleksni. Skupina koja nije aminokiselina može se predstaviti kao metaloproteini, ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini) i nukleinske kiseline (Nukleoproteina).

Elementarni dio

Sami aminokiseline se sastoje od tri bitna dijela. Prema tome, može se reći da je proteinski monomer radikal koji razlikuje tipove aminokiselina, kao i nepromijenjene karboksilne i amino skupine. Po broju sastojaka karboksilnih i amino skupina aminokiseline se dijele na neutralne, bazične i kisele. Neutrali imaju jednu karboksilnu i jednu amino skupinu. Osnovna formula sadrži više od jedne amino skupine, au kiselim aminokiselinama, naprotiv, postoji više od jedne karboksilne skupine.

Aminokiseline - proteinski proteini - su amfoterni spojevi, jer zbog prisutnosti karbon-aminokiselina u otopini mogu djelovati kao baze i kao kiseline. U vodenoj otopini prikazani su kao ionski oblici.

Peptidna veza

Polipeptid - kako znanstvenici nazivaju protein: njegov monomer vezan je za vlastitu vrstu peptidnim vezama. Peptidi su produkt reakcije kondenzacije aminokiselina. Interakcija karboksilne i amino skupine dviju aminokiselina karakterizirana je stvaranjem kovalentne veze dušik-ugljik, koja se naziva peptid. Peptidi su klasificirani prema broju aminokiselinskih ostataka u svom sastavu: dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi i tako dalje. S ponovljenim ponovnim formiranjem kovalentne veze dušik-ugljik, nastaju polipeptidi. Jedan kraj peptida sadrži slobodnu amino skupinu i naziva se N-kraj, a drugi je slobodna karboksilna skupina i naziva se C-kraj.

Druga klasifikacija

Kao što je gore spomenuto, proteinski monomeri se sastoje od amino i karboksilnih skupina i radikala koji međusobno stvaraju jake veze. Mogu biti prisutne i druge tvari, ali svojstva cijele molekule ovise o R-skupini, a postoji i druga vrsta klasifikacije. Koji Uobičajeno je da monomerni protein ima različite radikale, prema njihovom tipu i sve aminokiseline mogu biti podijeljene na heterocikličke, aromatske i alifatske. Alifatski radikal može sadržavati funkcionalne skupine koje daju posebna svojstva. To su amino, karboksil, tiol (-SH), hidroksil (-OH), amid (-C0-NH2) i gvanidin skupine.

Različiti radikali

Monomer molekule proteina koji sadrži amino skupinu je aminokiselinski prolin. Heterociklički radikali sadržani su u triptofanu i histidinu. Aromatski radikal je prisutan u fenilalaninu i tirozinu. Dodatna hidroksilna skupina je u serinu i treoninu; karboksil - u aspartanu i glutaminsku kiselinu. Druga amidna skupina u radikalu je u asparaginu i glutaminu (ne smije se miješati s kiselinama). Dodatna amino skupina je u lizinu, a gvanidin - u argininu. Sumpor je prisutan u radikalima cisteina i metionina.

Organizacija molekula proteina u prostoru

Svaki protein ima specifične funkcije koje ovise o prostornoj organizaciji molekula. Osim toga, potpora proteina u obliku lanca, odnosno u ekspandiranom obliku, energetski je nepovoljna za stanicu, dakle, kao i DNA molekule, polipeptidni lanci su zbijeni, zbog čega dobivaju konformaciju - trodimenzionalnu strukturu.

Prostorna organizacija proteinskih molekula ima četiri razine.

Budući da su monomeri proteinskih molekula aminokiseline, primarna struktura je predstavljena kao polipeptidni lanac koji se sastoji od aminokiselinskih ostataka koji su povezani peptidnom vezom. Unatoč svojoj prividnoj jednostavnosti, primarna struktura određuje koju funkciju protein može obavljati. Monomer u lancu mora biti na mjestu, zamjena čak i jednog od njih će promijeniti svrhu cijele molekule. Na primjer, ako se šesti glutaminska kiselina u hemoglobinu zamijeni valinom, cijela molekula će prestati funkcionirati, a prijenos kisika će biti poremećen. Takva zamjena dovodi do razvoja ljudske anemije srpastih stanica.

Ako sastav poliproteina sadrži deset aminokiselinskih ostataka, tada će biti mnogo varijanti izmjene monomera - 1020, ako je prisutno svih 20, kombinacije koje se mogu sastaviti bit će još veće. Ljudsko tijelo sintetizira više od deset tisuća proteina, koji se razlikuju ne samo u međusobnoj usporedbi, nego i s proteinima drugih živih organizama.

Sekundarnu strukturu karakterizira uredno sklapanje lanca u spiralu, po izgledu nalik na rastegnutu oprugu. Veze između proteinskih monomera su vodik i jačaju strukturu. Te se veze pojavljuju između amino i karboksilnih skupina. Veze vodika su slabije od peptidnih veza, ali čine cijelu konfiguraciju rigidnijom i stabilnijom zbog višestrukih ponavljanja. Za neke proteine, kao što su fibroin (paučina, svila), keratin (nokti i kosa) i kolagen, nema daljnjeg zbijanja.

Treća razina

Na sljedećoj razini polipeptidni lanci su složeni u globule koje nastaju uslijed ugradnje novih kemijskih veza - disulfida, ionskih, vodikovih. Također je važan faktor instalacija hidrofobne interakcije između R-skupina aminokiselinskih ostataka, naime, hidrofilno-hidrofobne interakcije igraju glavnu ulogu u formiranju tercijarne strukture proteinske molekule.

Kada se ubrizga u vodenu otopinu, hidrofobni radikali pokušavaju pobjeći iz vode grupiranjem unutar globula, a hidrofilne R-skupine međusobno djeluju s vodenim dipolima (hidratacija), naprotiv, pojavljuju se na površini. Neki proteini imaju dodatnu stabilizaciju tercijarne strukture zbog disulfidnih kovalentnih veza koje se pojavljuju između dva cisteinska ostatka zbog prisutnosti atoma sumpora. Tercijarna struktura završava zbijanjem proteinskih enzima, antitijela i određenih hormona.

Kvartarna struktura

Potonji stupanj zbijanja prisutan je u kompleksnim proteinima koji sadrže dvije ili više globula. Zadržavanje podjedinica nastaje zbog ionskih, hidrofobnih i elektrostatskih interakcija. Također je moguće stvaranje disulfidnih veza. Kvartarna struktura ima protein hemoglobina, formiran s dvije alfa podjedinice koje sadrže 141 aminokiselinske ostatke, i beta podjedinice, koje uključuju 146 ostataka. Svaka podjedinica je također povezana s molekulom hema koji sadrži željezo.

Svojstva proteina

Budući da je monomer molekule proteina aminokiselina, od njih, zajedno sa strukturnom organizacijom, ovise svojstva. Proteini pokazuju kiselinska i bazična svojstva, koja su određena R-skupinama aminokiselina: ako u sastavu ima više bazičnih aminokiselina, tada su osnovna svojstva izraženija. Svojstva pufera proteina određena je sposobnošću vezanja i otpuštanja protona (H +). Hemoglobin, sadržan u crvenim krvnim stanicama, jedan je od najsnažnijih pufera, a osim vezanja kisika, djeluje i kao regulator pH vrijednosti u krvi.

Postoje topivi proteini, kao što je fibrinogen, i netopljivi, koji obavljaju mehaničke funkcije (na primjer, kolagen, keratin, fibroin). Enzimi su kemijski aktivni proteini i, za razliku od njih, postoje inertni polipeptidi. Također razlikovati proteine ​​koji su otporni ili nestabilni na učinke vanjskih uvjeta.

denaturacije

Vanjski čimbenici kao što su ultraljubičasto zračenje, soli teških metala i sami metali, dehidracija, zračenje, zagrijavanje i promjene pH, mogu dovesti do djelomičnog ili potpunog uništenja strukturne organizacije proteinske molekule. Gubitak trodimenzionalne strukture naziva se denaturacija. Njegov uzrok je razbijanje veza koje su dale stabilnost strukturi molekule. Prvo se uništavaju slabe veze, a zatim, u slučaju još težih uvjeta, čak i jaki su pocepani, zbog čega se kvartarna struktura prvo sruši, a tek nakon toga - tercijarna i sekundarna.

Kada se prostorna konfiguracija promijeni, protein također mijenja svoja svojstva, zbog čega više ne može obavljati svoj inherentni biološki zadatak. Ako denaturacija nije uzrokovala uništenje baze, primarnu strukturu, onda je ona reverzibilna, a protein će moći provesti postupak samoizlječenja - renaturaciju. U drugim slučajevima, denaturacija je nepovratna.

Zaštita i metabolizam

Bez sudjelovanja bjelančevina u tijelu ne dolazi do jednog procesa. Njihova konstrukcijska funkcija je sudjelovanje u formiranju izvanstaničnih i staničnih struktura, prisutni su u sastavu staničnih membrana, kose, noktiju i tetiva. Oni također obavljaju transportnu funkciju: hemoglobin prenosi kisik i ugljični dioksid, a proteini stanične membrane aktivno i selektivno provode prijenos potrebnih tvari u stanicu i iz nje u vanjsko okruženje.

Neki hormoni imaju proteinsku prirodu i uključeni su u regulaciju metabolizam. Na primjer, inzulin regulira glukozu u krvi i istodobno potiče stvaranje glikogena i optimizira sintezu masti iz ugljikohidrata.

zaštitni proteinska funkcija sastoji se u formiranju antitijela u slučaju da tijelo napadaju strani proteini i mikroorganizmi. Protutijela ih mogu pronaći i neutralizirati. Kada se rane i izrežu iz fibrinogena, formira se fibrin koji pomaže zaustaviti krvarenje.

Ostale značajke

Bez proteina, kretanje je nemoguće: miozin i aktin su kontraktilni proteini, zbog čega mišići rade kod životinja.

Proteini također sadrže signalizacijsku funkciju. клеточных мембранах stanične membrane sadrži proteine ​​koji mogu promijeniti svoju tercijarnu strukturu ovisno o vanjskom okruženju. To je osnova za prijem i prijenos u ćeliju signala iz vanjskog okruženja.

Ni ljudi ni životinje ne mogu skladištiti proteine ​​(iznimka je kazeinsko mlijeko i albuminska jaja), ali proteini doprinose nakupljanju određenih tvari u tijelu. Na primjer, tijekom raspada hemoglobina, željezo ne napušta tijelo, već tvori kompleks s feritinom. Raspad jednog grama proteina daje tijelu i 17,6 kJ energije, to je njihova energetska funkcija. Međutim, u pravilu organizam “pokušava” ne trošiti tako važan materijal za to, a najprije se razgrađuju masti i ugljikohidrati.

Jedna od najvažnijih funkcija je katalitička. On se osigurava enzimima koji mogu ubrzati biokemijske reakcije u stanicama.