Proteolitički enzimi. Svojstva enzima. Djelovanje proteolitičkih enzima

Probavljivost hrane uvelike ovisi o kvaliteti njezine obrade u ljudskom tijelu. Smatra se da je probava hrane složen proces u kojem su uključeni visoko aktivni spojevi proteinskog podrijetla, što može ubrzati proces cijepanja proteina, ugljikohidrata, molekula lipida u manje fragmente.

Probavni enzimi

enzimi probavni sustav proizvode stanice žlijezda, čija se tajna izlučuje u probavni trakt. Proces razdvajanja kompleksnih spojeva je strogo selektivan, tako da postoje glavne skupine enzima koje mogu utjecati samo na nukleotide, proteine, ugljikohidrate, masne molekule.

Djelovanje probavnih enzima

Enzimi probavnog trakta podijeljeni su na lipaze, proteaze, amilaze, nukleaze, nukleotidaze.

Lipaze su enzimi koje proizvode sekrecijske stanice u pankreasu i želucu. Njihova glavna svrha je razbiti lipide i unijeti ih u krv.

Amilaza se koristi za probavljanje ugljikohidratnih komponenti hrane tako da njihovi pojedinačni fragmenti mogu lako prodrijeti u krvotok. Takvi enzimi uključuju amilazu i maltazu u slini usne šupljine, laktazu u gušterači i crijevni sok.

Izlučevine gušterače mogu se cijepati nukleinske kiseline nukleotidima, a oni se pod djelovanjem nukleotidaza crijevnog soka razgrađuju u nukleozide.

Enzimski sastav sline

U usnoj šupljini započinje proces probave hrane, što je povezano s maceracijom suhih čestica sa slinom i primarnim cijepanjem ugljikohidratnih komponenti. Enzimi sline, posebno amilaza, utječu na molekule škroba, pretvarajući ih u maltozu. Prehrambene masti i proteini ne prolaze nikakve kemijske transformacije u usnoj šupljini.

Tu su i takvi enzimi pljuvačke koji su sposobni uništiti stanične stijenke štetnih bakterija. To se događa zbog hidrolize struktura mouraine ljuske. Zato slina ima baktericidno djelovanje.

Obilježja probavnih enzima

Samo poštivanje pravilne prehrane i odsustvo loših navika omogućit će probavnim organima da rade u punoj snazi.

Prikladna temperatura za normalno funkcioniranje enzima u tijelu je 36,6-37 stupnjeva. Vruća jela uzrokuju opekline sluznice jednjaka i uništavanje enzimskih spojeva. Nastaje grč glatkih mišića želučane stijenke, zbog čega nepripremljena hrana ulazi u duodenum. To dovodi do crijevnih poremećaja i svih vrsta bolesti. probavni organi.

PH okoline utječe na svojstva enzima, posebice na njihovu aktivnost. Pri različitim koncentracijama vodikovih iona, aktivna mjesta enzimskog proteina i supstrata ioniziraju se u različitim stupnjevima.

Specifična svojstva enzima povezana su s prepoznavanjem kemijske strukture tvari koje se podijele. Čak i za dva izomera jedne tvari postoje enzimi.

Što su proteolitički enzimi?

Proteaze su hidrolitički enzimi koji mogu cijepati veze peptida i proteina i obnoviti korisne bakterije u crijevima. Prisutnost kimozina i pepsina u želučanom soku, kimotripsin, tripsin, erepsin u crijevnom izlučivanju, karboksipeptidaza u soku gušterače ukazuje na različite proteolitičke enzime.

Zbog specifičnosti ovih enzima za položaj i supstrat, u dugačkom peptidnom lancu hidrolizabilnog proteina ili molekule peptida odabran je jaz.

Proteolitički enzimi, ovisno o mjestu djelovanja, su egzopeptidaze, koje su sposobne razbiti krajnje veze i endopeptidaze, koje provode hidrolizu unutarnjih veza u molekuli proteina.

Peptidne veze na C- i N-terminusu lanca proteina se odcjepljuju karboksipeptidazom i aminopeptidazom povezanom s egzopeptidazama. Postoje i dipeptidaze koje prekidaju vezu u dipeptidima.

Endopeptidaze, ovisno o strukturi aktivnog elementa, dijele se na:

• serin, kao dio njihovog aktivnog centra, sadrži serinski i histidinski ostatak;
• cistein, u sastavu njihovog aktivnog centra sadrži SH-skupinu iz ostatka cisteina;
• karboksil, kao dio njihovog aktivnog centra sadrži COOH-skupinu iz ostatka asparaginata;
• metaloproteinaza, kao dio aktivnog centra sadrži metalni ion.

Struktura aminokiselina ostataka, njihovi radikali i prostorna konfiguracija supstrata utječu na selektivnost proteaza. Većina proteaza reagira na specifičnu strukturu aminokiselinskih ostataka smještenih u blizini prekinute veze. Na primjer, enzim tripsin katalizira cijepanje spoja između osnovnih aminokiselina (lizin i arginin) koje imaju karboksilnu skupinu.

Proteolitički enzimi kao što su kimotripsin, pepsin reagiraju na hidrofobni fenilalanin, tirozin, triptofan i leucin ostatak i lomne veze u njihovoj blizini. Za djelovanje elastaze soka gušterače važno je da aminokiselinski ostatak ima malu bočnu granu, koja se nalazi u alaninu i serinu.

Struktura proteolitičkih enzima

Molekula proteaze je linearni lanac aminokiselina koje je presavijeno u globulu i ima jedinstveni učinak na proteine. Površina proteolitičkih enzima ima šupljinu za vezanje supstrata.

Nekoliko proteinskih lanaca može se kombinirati u kompleks, a tako prikupljene globule tvore tercijarnu strukturu enzima. Za aktivaciju mnogih proteaza, kofaktori su ^ioni Ca ²⁺ i Mg ²⁺ .

Postoje proteolitički enzimi koji su povezani s staničnom membranom i djeluju na specifičnu strukturu proteina. Primjer je signalna proteaza odgovorna za transport proteinskih molekula iz stanica u izvanstaničnu regiju.

Inhibicija proteolitičkih enzima

Neke bolesti probavnog sustava uzrokovane su prekomjernom aktivnošću proteaza, na primjer, stanje akutnog pankreatitisa. Aktivatori enzima koje proizvodi gušterača su citokinaza. Uz njihovu pomoć nastaje tripsin iz tripsinogena, proelastaze, kalikreinogena, kimotripsinogena koji se transformiraju u aktivne oblike enzima. Kao rezultat njihovog djelovanja u gušterači, promatra se probava tkiva vlastitom tajnom, nakon čega slijedi oticanje i krvarenje ovog organa.

Inhibitori proteolitičkih enzima usmjereni su na suzbijanje njihove enzimske aktivnosti. Koristi za intravenska injekcija lijekovi na temelju trasilol, panthripin i kontrikala mogu smanjiti aktivnost proteaza i smanjiti upalu gušterače.

Ozbiljnost bolesti uvelike ovisi o sustavu inhibiranja tripsina. S dovoljnim sadržajem inhibitorske tvari dolazi do neutralizacije aktiviranog enzima s vraćanjem ravnoteže. Nedostatak inhibitora dovodi do daljnjeg razvoja bolesti.

Uloga proteaza

Na mnoge procese u ljudskom tijelu utječe djelovanje proteolitičkih enzima. Bez njihovog sudjelovanja ne dolazi do oplodnje, zgrušavanja krvnih proteina, fibrinolize, biosinteze molekula proteina, imunoloških reakcija, hormonske regulacije.

Poremećaj uzroka proteaze mišićna distrofija, bolesti autoimune prirode, plućni emfizem, upala gušterače.

Na temelju proteolitičkih enzima razvijeno je više lijekova koji omogućuju ispravljanje probave, zacjeljivanje rana i opeklina.

Proteaza se koristi za proizvodnju hrane za parenteralnu primjenu, za proizvodnju lijekova na bazi hormona i antibiotika.

Enzimi se dobivaju iz unutarnjih organa i žlijezda životinja (goveda i svinja) i iz biljnog supstrata (voćni lateks dinje).