Sekundarna struktura proteina i njegova prostorna organizacija. Formiranje sekundarne strukture proteina.

U tijelu je uloga proteina izuzetno velika. Istodobno se takvo ime može nositi tek nakon što stekne unaprijed uspostavljenu strukturu. Do tog trenutka to je polipeptid, samo aminokiselinski lanac koji ne može izvršiti svoje inherentne funkcije. Općenito, prostorna struktura proteina (primarna, sekundarna, tercijarna i domena) je njihova trodimenzionalna struktura. I najvažnije za tijelo sekundarne, tercijarne i domene strukture.

Preduvjeti za proučavanje strukture proteina

Među metodama proučavanja strukture kemikalija, posebnu ulogu ima rendgenska kristalografija. Kroz nju se mogu dobiti informacije o slijedu atoma u molekularnim spojevima i njihovoj prostornoj organizaciji. Jednostavno rečeno, rendgenska slika može se napraviti za pojedinačnu molekulu, koja je postala moguća 30-ih godina 20. stoljeća.

Tada su istraživači otkrili da mnogi proteini imaju ne samo linearnu strukturu, nego se mogu rasporediti iu spirale, kuglice i domene. Kao rezultat provedbe mase znanstvenih eksperimenata, pokazalo se da je sekundarna struktura proteina konačni oblik za strukturne proteine ​​i intermedijer za enzime i imunoglobuline. To znači da tvari koje u konačnici imaju tercijarnu ili kvartarnu strukturu, u fazi "sazrijevanja" moraju također proći fazu spiralne formacije, karakterističnu za sekundarnu strukturu.

Formiranje sekundarne strukture proteina

Čim se sinteza polipeptida na ribosomima dovrši u gruboj mreži stanične endoplazme, sekundarna struktura proteina. Sam polipeptid je duga molekula, koja zauzima puno prostora i nezgodna je za transport i izvođenje inherentnih funkcija. Stoga, kako bi se smanjila njegova veličina i dala mu posebna svojstva, razvija se sekundarna struktura. To se događa kroz formiranje alfa-spirale i beta-slojeva. Na taj način dobiva se protein sekundarne strukture, koji će se u budućnosti pretvoriti u tercijarni i kvartarni, ili će se koristiti u ovom obliku.

Sekundarna organizacija

Kao što su brojne studije pokazale, sekundarna struktura proteina je ili alfa heliks, ili beta sloj, ili izmjena sekcija s tim elementima. Štoviše, sekundarna struktura je način uvijanja i spiralnog formiranja proteinske molekule. To je kaotičan proces koji nastaje zbog vodikovih veza koje se pojavljuju između polarnih područja aminokiselinskih ostataka u polipeptidu.

Sekundarna struktura alfa heliksa

Budući da u biosintezu polipeptida sudjeluju samo L-aminokiseline, formiranje sekundarne strukture proteina počinje s uvijanjem u smjeru kazaljke na satu (desno). Za svaki spiralni zavoj postoje strogo 3,6 aminokiselinskih ostataka, a udaljenost duž spiralne osi je 0,54 nm. To su uobičajena svojstva za sekundarnu strukturu proteina, koja ne ovise o tipu amino kiselina uključenih u sintezu.

Utvrđeno je da nije cijeli polipeptidni lanac potpuno spiraliziran. Njegova struktura sadrži linearne dijelove. Konkretno, molekula proteina pepsina se spiralizira samo za 30%, lizozim za 42%, a hemoglobin za 75%. To znači da sekundarna struktura proteina nije strogo spiralna, već kombinacija njezinih dijelova s ​​linearnim ili slojevitim dijelovima.

Sekundarna struktura beta sloja

Drugi tip strukturne organizacije tvari je beta sloj, koji se sastoji od dva ili više niti polipeptida povezanih vodikovom vezom. Potonje se javlja između skupina slobodnog CO NH2. Stoga su strukturni (mišićni) proteini uglavnom spojeni.

Struktura proteina ovog tipa je kako slijedi: jedan lanac polipeptida s oznakom krajnjih dijelova A-B je paralelan s drugim. Jedino upozorenje je da se druga molekula nalazi antiparalelno i označena je kao BA. Tako se formira beta-sloj, koji se može sastojati od bilo kojeg broja polipeptidnih lanaca, povezanih višestrukim vodikovim vezama.

Vodikova veza

Sekundarna struktura proteina je veza koja se temelji na višestrukim polarnim interakcijama atoma s različitim faktorima elektronegativnosti. 4 elementi imaju najveću sposobnost stvaranja takve veze: fluor, kisik, dušik i vodik. U proteinima postoji sve osim fluorida. Stoga se može formirati i oblikovati vodikova veza, što daje mogućnost povezivanja polipeptidnih lanaca u beta slojevima i alfa heliksu.

Najlakši način da se objasni nastanak vodikove veze je primjer vode koja je dipol. Kisik nosi jak negativni naboj, a zbog visoke polarizacije O - H veze vodik se smatra pozitivnim. U tom stanju, molekule su prisutne u nekom okruženju. I mnogi od njih dodiruju i sudaraju se. Zatim kisik iz prve molekule vode privlači vodik iz drugog. I tako na lancu.

Slični procesi događaju se u proteinima: elektronegativna peptidna veza kisika privlači vodik iz bilo kojeg dijela drugog aminokiselinskog ostatka, tvoreći vodikovu vezu. To je slaba polarna konjugacija, za razbijanje je potrebno potrošiti oko 6,3 kJ energije.

Za usporedbu, najslabiji kovalentnu vezu protein zahtijeva 84 kJ energije kako bi ga slomio. Najjača kovalentna veza zahtijevat će 8400 kJ. Međutim, količina vodikovih veza u molekuli proteina je toliko velika da njihova ukupna energija omogućuje da molekula postoji u agresivnim uvjetima i održava svoju prostornu strukturu. Zbog toga postoje proteini. Struktura proteina ovog tipa osigurava snagu koja je potrebna za funkcioniranje mišića, kostiju i ligamenata. Velika je važnost sekundarne strukture proteina za tijelo.