Funkcija i struktura proteina

Proteini su organski visokomolekularni spojevi. Ove tvari se također nazivaju proteini, polipeptidi. Zatim razmotrite strukturu i funkciju proteina.

Opće informacije

Kemijska struktura proteina predstavljena je alfa-aminokiselinama koje su povezane lancem preko peptidne veze. U živim organizmima sastav određuje genetski kod. U postupku sinteze u većini slučajeva koristi se 20 aminokiselina standardnog tipa. Mnoge njihove kombinacije formiraju proteinske molekule sa širokim rasponom svojstava. Aminokiselinski ostaci često su podvrgnuti post-translacijskim modifikacijama. Mogu se pojaviti prije nego protein počne obavljati svoje funkcije, te u procesu svoje aktivnosti u ćeliji. U živim organizmima često nekoliko molekula formira kompleksne komplekse. Primjer toga je fotosintetska asocijacija.

Dodjela veze

Proteini se smatraju važnom komponentom prehrane ljudi i životinja zbog činjenice da se u njihovim organizmima ne mogu sintetizirati sve potrebne aminokiseline. Neki od njih bi trebali doći zajedno proteinska hrana. Glavni izvori spojeva su meso, orašasti plodovi, mlijeko, ribe, žitarice. U manjoj mjeri, bjelančevine su prisutne u povrću, gljivama i bobicama. Tijekom probave enzima, konzumirani proteini uništavaju se do aminokiselina. Oni se već koriste u biosintezi vlastitih bjelančevina u tijelu ili prolaze kroz daljnje propadanje - za energiju.

Povijesna pozadina

Redoslijed strukture proteina inzulina prvi put je odredio Frederius Senger. Za svoj rad dobio je Nobelovu nagradu 1958. godine. Sanger je koristio metodu sekvenciranja. Upotreba difrakcije rendgensko zračenje nakon toga su dobivene trodimenzionalne strukture mioglobina i hemoglobina (kasnih 50-ih). Radove su izveli John Kendrew i Max Perutz.

Struktura molekula proteina

Uključuje linearne polimere. Oni su, pak, sastavljeni od alfa-aminokiselinskih ostataka, koji su monomeri. Dodatno, proteinska struktura može uključivati ​​komponente koje imaju ne-aminokiselinsku prirodu i aminokiselinske ostatke modificiranog tipa. U označavanju komponenti korištene su 1-ili 3-slojne kratice. Spoj koji sadrži od dva do nekoliko desetaka ostataka često se naziva "polipeptid". Kao rezultat interakcije alfa-karboksilne skupine jedne aminokiseline s alfa-amino skupinom druge, pojavljuju se veze (tijekom formiranja strukture proteina). U spoju se izoliraju C- i N-krajevi, ovisno o tome koja skupina aminokiselinskih ostataka je slobodna: -COOH ili -NH2. U tijeku sinteza proteina na ribosomu kao prvi terminal, u pravilu, metioninski ostatak djeluje; pristupanje sljedećeg provodi se na C-kraj prethodnih.

Razine organizacije

Njih je ponudio Lindrem-Lang. Iako se ova podjela smatra pomalo zastarjelom, ona se i dalje koristi. Predloženo je razlikovati četiri razine organizacije povezivanja. Primarna struktura proteinske molekule određena je genetskim kodom i karakteristikama gena. Za više razine karakteristično je formiranje tijekom preklapanja proteina. Prostorna struktura proteina određena je u cijelom lancu aminokiselina. Ipak, vrlo je labilan. Na njega mogu utjecati vanjski čimbenici. S tim u vezi, ispravnije je govoriti o konformaciji spoja, najkorisnijoj i poželjnijoj energiji.

Razina 1

On je predstavljen sekvencom aminokiselinskih ostataka polipeptidnog lanca. U pravilu se opisuje pomoću jedno-ili troslovnih oznaka. Primarnu strukturu proteina karakteriziraju stabilne kombinacije aminokiselinskih ostataka. Oni obavljaju određene zadatke. Takvi "konzervativni motivi" ostaju sačuvani tijekom evolucije vrsta. Prema njima, vrlo često možete predvidjeti problem nepoznatog proteina. Ocjenjujući stupanj sličnosti (homologije) u lancima aminokiselina različitih organizama, moguće je odrediti evolucijsku udaljenost između taksona koji čine te organizme. Primarna struktura proteina određena je sekvenciranjem ili inicijalnim kompleksom mRNA pomoću tablice genetskog koda.

Lokalni raspored lančanog dijela

To je sljedeća razina organizacije - sekundarna struktura proteina. Postoji nekoliko vrsta. Lokalno uređenje lančanog mjesta polipeptida stabilizirano je vodikovim vezama. Najpopularnije vrste su:

• Alfa heliks Prikazani su u obliku gustih svitaka oko duge molekularne osi. Jedan zavoj je sačinjen od 3.6 aminokiselinskih ostataka. Visina heliksa je 0,54 nm. Ova sekundarna proteinska struktura stabilizirana je interakcijama H- i O-peptidnih skupina, koje su jedna za drugom 4 jedinice. Alfa heliks može biti lijeva ili desna. Međutim, potonji se najčešće otkriva u proteinskim spojevima. Elektrostatičke interakcije arginina, lizina, glutaminsku kiselinu. U neposrednoj blizini, ostaci leucina, treonina, serina i asparagina mogu uzrokovati steričku interferenciju s formacijom. Kršenje alfa-heliksa (njegov zavoj) uzrokovano je dijelovima prolina.
• Beta liste. Prikazani su u obliku nekoliko cik-cak polipeptidnih lanaca. U njima se vodikove veze formiraju između aminokiselina, relativno udaljenih u primarnoj strukturi, ili različitih proteinskih lanaca. Veze su obično usmjerene N-krajevima u suprotnom smjeru (anti-paralelna orijentacija). Pri formiranju liste beta, važna je mala veličina bočnih skupina aminokiselina.
• Neuređeni fragmenti.
• 310- i π-heliks i drugo.

Prostorna struktura

Tercijarna struktura proteina uključuje elemente prethodne razine. Stabiliziraju ih različite vrste interakcija. Hidrofobne veze su od najveće važnosti. U stabilizaciji su uključeni:

• Kovalentne interakcije.
• Ionske veze koje se formiraju između skupina aminokiselina koje imaju suprotne naboje.
• Interakcije vodika.
• Hidrofobne veze. U procesu interakcije s okolnim H20 elementima dolazi do savijanja proteina tako da se iz vodene otopine izoliraju bočne nepolarne skupine amino kiselina. Hidrofilne skupine (polarni) pojavljuju se na površini molekule.

Tercijarna struktura proteina određena je magnetskim (nuklearnim) rezonancijskim metodama, nekim vrstama mikroskopije i drugim metodama.

Načelo polaganja

Istraživanja su pokazala da je između 2 i 3 razine prikladno dodijeliti još jednu. To se zove "arhitektura", "motiv stylinga". Ona je određena relativnim položajem komponenti sekundarne strukture (beta lanci i alfa heliksa) unutar granica kompaktne globule, proteinske domene. Može postojati neovisno ili biti uključen u sastav većeg proteina zajedno s drugim sličnim. Utvrđeno je da su stilski motivi prilično konzervativni. Nalaze se u proteinima koji nemaju ni evolucijske ni funkcionalne veze. Definicija arhitekture je temelj racionalne (fizičke) klasifikacije.

Organizacija domene

S međusobnim rasporedom nekoliko polipeptidnih lanaca unutar jednog proteinskog kompleksa, formira se kvartarna proteinska struktura. Elementi uključeni u njegov sastav formiraju se odvojeno na ribosomima. Tek na kraju sinteze počinje se stvarati ova struktura proteina. Može sadržavati i različite i identične polipeptidne lance. Kvartarna struktura proteina stabilizirana je zbog istih interakcija kao na prethodnoj razini. Neki kompleksi mogu uključivati ​​nekoliko desetaka proteina.

Struktura proteina: obrambeni ciljevi

Polipeptidi citoskeleta, djelujući na neki način kao armatura, daju oblik mnogim organoidima i sudjeluju u njegovoj promjeni. Strukturni proteini pružaju zaštitu tijelu. Na primjer, ovaj protein je kolagen. Ona čini osnovu međustanične tvari vezivnog tkiva. Keratin također ima zaštitnu funkciju. Ona čini osnovu rogova, perja, kose i drugih derivata epidermisa. Kada se protein veže na toksine u mnogim slučajevima, dolazi do detoksikacije. To je zadatak kemijske obrane tijela. Posebno važnu ulogu u procesu neutralizacije toksina u ljudskom tijelu imaju jetreni enzimi. Oni su sposobni podijeliti otrove ili ih prevesti u topljivi oblik. To doprinosi bržem transportu iz tijela. Proteini prisutni u krvi i drugim biološkim tekućinama osiguravaju imunološku zaštitu, uzrokujući reakciju na napad patogena i oštećenja. Imunoglobulini (antitijela i komponente komplementarnog sustava) mogu neutralizirati bakterije, strane proteine ​​i viruse.

Regulacijski mehanizam

Proteinske molekule koje ne djeluju kao izvor energije ili kao građevni materijal kontroliraju mnoge unutarstanične procese. Dakle, zbog njih se provodi regulacija translacije, transkripcije, rezanja, aktivnosti drugih polipeptida. Mehanizam regulacije temelji se na enzimskoj aktivnosti ili se manifestira specifičnim vezanjem za druge molekule. Na primjer, transkripcijski faktori, aktivatorski polipeptidi i represorski proteini mogu kontrolirati intenzitet transkripcije gena. Istodobno, oni su u interakciji s regulatornim sekvencama gena. Najvažnija uloga u kontroli tijeka intracelularnih procesa pripada proteinskim fosfatazama i protein kinazama. Ovi enzimi aktiviraju ili inhibiraju aktivnost drugih proteina dodavanjem ili cijepanjem fosfatnih skupina iz njih.

Zadatak signalizacije

Često se kombinira s regulatornom funkcijom. To je zbog činjenice da mnogi intracelularni, kao i izvanstanični, polipeptidi mogu prenositi signale. Faktori rasta, citokini, hormoni i drugi spojevi imaju tu sposobnost. Steroidi se transportiraju krvlju. Interakcija hormona s receptorom djeluje kao signal, zbog čega se aktivira odgovor stanice. Steroidi kontroliraju sadržaj spojeva u krvi i stanicama, reprodukciju, rast i druge procese. Primjer je inzulin. Regulira razinu glukoze. Interakcija stanica provodi se pomoću signalnih proteinskih spojeva koji se prenose preko međustanične tvari.

Prijevoz elemenata

Topljivi proteini uključeni u kretanje malih molekula imaju visok afinitet za supstrat prisutan u povišenim koncentracijama. Oni također imaju sposobnost da ga lako osloboditi u područjima s niskim sadržajem. Primjer je transportni protein hemoglobin. Pomiče kisik iz pluća u druga tkiva, a od njih - transfere ugljični dioksid. Neki membranski proteini također sudjeluju u prijenosu malih molekula kroz stanične stijenke, mijenjajući ih. Citoplazmatski lipidni sloj je vodootporan. Time se sprječava difuzija nabijenih ili polarnih molekula. Membranske transportne veze mogu se podijeliti na nosače i kanale.

Redundantne veze

Ovi proteini tvore takozvane rezerve. Oni se akumuliraju, na primjer, u sjemenu biljaka, životinjskih jaja. Takvi proteini djeluju kao rezervni izvor tvari i energije. Neki spojevi tijelo koristi kao spremnik aminokiselina. Oni su, pak, prekursori aktivnih tvari uključenih u regulaciju metabolizma.

Stanični receptori

Takvi proteini mogu biti smješteni ili direktno u citoplazmi ili ugrađeni u zid. Jedan dio veze prima signal. U pravilu, to je obično kemijska tvar, au nekim slučajevima - mehaničko djelovanje (npr. Istezanje), svjetlo i drugi podražaji. U procesu izlaganja signala određenom fragmentu molekule - polipeptidnog receptora - počinju njegove konformacijske promjene. Oni izazivaju promjenu u konformaciji ostatka, što prenosi poticaj na druge komponente stanice. Slanje signala može se obaviti na različite načine. Neki receptori su sposobni katalizirati kemijsku reakciju, dok potonji djeluju kao ionski kanali koji se zatvaraju ili otvaraju pod utjecajem stimulusa. Neki spojevi specifično vežu posredne molekule unutar stanice.

Motorni polipeptidi

Postoji cijeli niz proteina koji osiguravaju kretanje tijela. Motorni proteini su uključeni u mišićnu kontrakciju, kretanje stanica, aktivnost flagela i cilija. Zbog toga se također provodi usmjeren i aktivan prijevoz. Kinezini i dineini prenose molekule duž mikrotubula koristeći ATP kao izvor energije hidrolize. Potonji prenose organoide i druge elemente prema centrosomu iz perifernih stanica. Kinezini se kreću u suprotnom smjeru. Osim toga, dyneiny su odgovorni za aktivnost flagelica i cilija.